Fluorescent Proteins - Glowing Macromolecules That Unveil Cell Secrets

Radim Homolka; Veronika Kozáková; Matyáš Suja; Jaromír Plášek

Pokroky matematiky, fyziky a astronomie (2018)

  • Volume: 63, Issue: 4, page 245-262
  • ISSN: 0032-2423

Abstract

top
Fluorescenční proteiny (FP) jsou užitečným nástrojem pro studium biologických procesů na molekulární úrovni přímo v živých buňkách. Poprvé byly tyto proteiny izolovány a studovány před více než půl stoletím. Postupem času byly objasněny jejich funkce, struktura a vlastnosti a byla popsána řada možností jejich využití v biomedicínském výzkumu. Cílem tohoto článku je seznámit čtenáře se základními poznatky o struktuře a optických vlastnostech této mimořádně zajímavé skupiny bílkovin i hlavními směry jejich praktických aplikací.

How to cite

top

Homolka, Radim, et al. "Fluorescenční proteiny - zářící makromolekuly odhalující buněčná tajemství." Pokroky matematiky, fyziky a astronomie 63.4 (2018): 245-262. <http://eudml.org/doc/294467>.

@article{Homolka2018,
abstract = {Fluorescenční proteiny (FP) jsou užitečným nástrojem pro studium biologických procesů na molekulární úrovni přímo v živých buňkách. Poprvé byly tyto proteiny izolovány a studovány před více než půl stoletím. Postupem času byly objasněny jejich funkce, struktura a vlastnosti a byla popsána řada možností jejich využití v biomedicínském výzkumu. Cílem tohoto článku je seznámit čtenáře se základními poznatky o struktuře a optických vlastnostech této mimořádně zajímavé skupiny bílkovin i hlavními směry jejich praktických aplikací.},
author = {Homolka, Radim, Kozáková, Veronika, Suja, Matyáš, Plášek, Jaromír},
journal = {Pokroky matematiky, fyziky a astronomie},
language = {cze},
number = {4},
pages = {245-262},
publisher = {Jednota českých matematiků a fyziků},
title = {Fluorescenční proteiny - zářící makromolekuly odhalující buněčná tajemství},
url = {http://eudml.org/doc/294467},
volume = {63},
year = {2018},
}

TY - JOUR
AU - Homolka, Radim
AU - Kozáková, Veronika
AU - Suja, Matyáš
AU - Plášek, Jaromír
TI - Fluorescenční proteiny - zářící makromolekuly odhalující buněčná tajemství
JO - Pokroky matematiky, fyziky a astronomie
PY - 2018
PB - Jednota českých matematiků a fyziků
VL - 63
IS - 4
SP - 245
EP - 262
AB - Fluorescenční proteiny (FP) jsou užitečným nástrojem pro studium biologických procesů na molekulární úrovni přímo v živých buňkách. Poprvé byly tyto proteiny izolovány a studovány před více než půl stoletím. Postupem času byly objasněny jejich funkce, struktura a vlastnosti a byla popsána řada možností jejich využití v biomedicínském výzkumu. Cílem tohoto článku je seznámit čtenáře se základními poznatky o struktuře a optických vlastnostech této mimořádně zajímavé skupiny bílkovin i hlavními směry jejich praktických aplikací.
LA - cze
UR - http://eudml.org/doc/294467
ER -

References

top
  1. Alberts, B., Molecular biology of the cell, . 6th ed., Garland Science, New York and Abingdon, 2014. (2014) 
  2. Alieva, N. O., 10.1371/journal.pone.0002680, . PLOS ONE 3 (2008), e2680. (2008) DOI10.1371/journal.pone.0002680
  3. Andresen, M., 10.1073/pnas.0700629104, . Proc. Natl. Acad. Sci. USA 104 (2007), 13005–13009. (2007) DOI10.1073/pnas.0700629104
  4. Arai, Y., Nagai, T., 10.1093/jmicro/dft037, . Microscopy 62 (2013), 419–428. (2013) DOI10.1093/jmicro/dft037
  5. Betzig, E., 10.1126/science.1127344, . Science 313 (2006), 1642–1645. (2006) DOI10.1126/science.1127344
  6. Carisey, A., Fluorescence recovery after photobleaching, . In: Cell Migration Methods in Molecular Biology (Methods and Protocols), Humana Press, 2011. (2011) 
  7. Cody, C., 10.1021/bi00056a003, . Biochemistry 32 (1993), 1212–1218. (1993) DOI10.1021/bi00056a003
  8. Cubitt, A. B., 10.1016/S0968-0004(00)89099-4, . Trends Biochem. Sci. 20 (1995), 448–455. (1995) DOI10.1016/S0968-0004(00)89099-4
  9. Černý, J., Zelený fluorescenční protein, . Vesmír 88 (2009), 228–231. (2009) 
  10. Day, R. N., Davidson, M. W., 10.1039/b901966a, . Chem. Soc. Rev. 38 (2009), 2887–2921. (2009) DOI10.1039/b901966a
  11. Ehrenberg, M., Scientific background on the Nobel Prize in chemistry 2008, . The Royal Swedish Academy of Sciences, Stockholm, 2008. (2008) 
  12. Heim, R., Cubitt, A. B., Tsien, R. Y., 10.1038/373663b0, . Nature 373 (1995), 663–664. (1995) DOI10.1038/373663b0
  13. Heim, R., Prasher, D. C., Tsien, R. Y., 10.1073/pnas.91.26.12501, . Proc. Natl. Acad. Sci. USA 91 (1994), 12501–12504. (1994) DOI10.1073/pnas.91.26.12501
  14. Chalfie, M., 10.1111/j.1751-1097.1995.tb08712.x, . Photochem. Photobiol. 62 (1995), 651–656. (1995) DOI10.1111/j.1751-1097.1995.tb08712.x
  15. Chalfie, M., 10.1126/science.8303295, . Science 263 (1994), 802–805. (1994) DOI10.1126/science.8303295
  16. Chudakov, D. M., 10.1152/physrev.00038.2009, . Physiol. Rev. 90 (2010), 1103–1163. (2010) DOI10.1152/physrev.00038.2009
  17. Kanehira, K., Uchida, Y., Saito, T., 10.1016/j.ejbt.2015.08.008, . Electron. J. Biotechnol. 19 (2016), 61–64. (2016) DOI10.1016/j.ejbt.2015.08.008
  18. Kimmel, C. B., 10.1002/aja.1002030302, . Dev. Dyn. 203 (2002), 253–310. (2002) DOI10.1002/aja.1002030302
  19. Kiyonaka, S., 10.1038/nmeth.2690, . Nat. Methods 10 (2013), 1232–1238. (2013) DOI10.1038/nmeth.2690
  20. Koldenkova, V. P., Nagai, T., 10.1016/j.bbamcr.2013.01.011, . Biochim. Biophys. Acta 1833 (2013), 1787–1797. (2013) DOI10.1016/j.bbamcr.2013.01.011
  21. Labas, Y. A., 10.1073/pnas.062552299, . Proc. Natl. Acad. Sci. USA 99 (2002), 4256–4261. (2002) DOI10.1073/pnas.062552299
  22. Lakowicz, J. R., Principles of fluorescence spectroscopy, . Springer US, Boston, 2006. (2006) 
  23. Lippincott-Schwartz, J., Patterson, G. H., 10.1016/j.tcb.2009.09.003, . Trends Cell Biol. 19 (2009), 555–565. (2009) DOI10.1016/j.tcb.2009.09.003
  24. Livet, J., 10.1038/nature06293, . Nature 450 (2007), 56–62. (2007) DOI10.1038/nature06293
  25. Lukyanov, K. A., 10.1038/nrm1741, . Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 6 (2005), 885–891. (2005) DOI10.1038/nrm1741
  26. Martynov, V. I., 10.1016/j.bbagen.2018.09.013, . Biochim. Biophys. Acta 1862 (2018), 2924–2939. (2018) DOI10.1016/j.bbagen.2018.09.013
  27. Merola, F., 10.1088/2050-6120/4/1/012001, . Methods Appl. Fluoresc. 4 (2016), [online] 012001. (2016) DOI10.1088/2050-6120/4/1/012001
  28. Miesenbock, G., De Angelis, D. A., Rothman, J. E., 10.1038/28190, . Nature 394 (1998), 192–195. (1998) DOI10.1038/28190
  29. Mishin, A. S., 10.1016/j.cbpa.2015.05.002, . Curr. Opin. Chem. Biol. 27 (2015), 1–9. (2015) DOI10.1016/j.cbpa.2015.05.002
  30. Miyawaki, A., 10.1038/42264, . Nature 388 (1997), 882–887. (1997) DOI10.1038/42264
  31. Morise, H., 10.1021/bi00709a028, . Biochemistry 13 (1974), 2656–2662. (1974) DOI10.1021/bi00709a028
  32. Orij, R., 10.1099/mic.0.022038-0, . Microbiology 155 (2009), 268–278. (2009) DOI10.1099/mic.0.022038-0
  33. Ormo, M., 10.1126/science.273.5280.1392, . Science 273 (1996), 1392–1395. (1996) DOI10.1126/science.273.5280.1392
  34. Plášek, J., Optická mikroskopie od van Leeuwenhoeka k Nobelově ceně za chemii v roce 2014, . Čs. čas. fyz. 65 (2015), 365–369. (2015) 
  35. Plášek, J., Superrozlišení v optické mikroskopii: Nobelova cena za chemii za rok 2014, . Pokroky Mat. Fyz. Astronom. 60 (2015), 19–38. (2015) 
  36. Reits, E. A. J., Neefjes, J. J., 10.1038/35078615, . Nat. Cell Biol. 3 (2001), E145–E147. (2001) DOI10.1038/35078615
  37. Roda, A., Discovery and development of the green fluorescent protein, GFP: the 2008 Nobel Prize, . Anal. Bioanal. Chem. 396 (2010), 1619–1622. (2010) 
  38. San Pietro, R. M., Prendergast, F. G., Ward, W. W., Sequence of the chromogenic hexapeptide of Renilla green fluorescent protein, . Photochem. Photobiol. 57 (1993), S63. (1993) 
  39. Shaner, N. C., 10.1038/nbt1037, . Nat. Biotechnol. 22 (2004), 1567–1572. (2004) DOI10.1038/nbt1037
  40. Shaner, N. C., Steinbach, P. A., Tsien, R. Y., 10.1038/nmeth819, . Nat. Methods 2 (2005), 905–909. (2005) DOI10.1038/nmeth819
  41. Shimizu, K., 10.1088/1748-3190/aabbe9, . Bioinspir. Biomim. 13 (2018), 041003. (2018) DOI10.1088/1748-3190/aabbe9
  42. Shimomura, O., 10.1111/j.0022-2720.2005.01441.x, . J. Microscop. 217 (2005), 3–15. (2005) MR2109395DOI10.1111/j.0022-2720.2005.01441.x
  43. Terskikh, A., 10.1126/science.290.5496.1585, . Science 290 (2000), 1585–1588. (2000) DOI10.1126/science.290.5496.1585
  44. Thorn, K., 10.1091/mbc.e16-07-0504, . Mol. Biol. Cell 28 (2017), 848–857. (2017) DOI10.1091/mbc.e16-07-0504
  45. Tsien, R. Y., 10.1002/anie.200901916, . Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 48 (2009), 5612–5626. (2009) DOI10.1002/anie.200901916
  46. Tsien, R. Y., 10.1146/annurev.biochem.67.1.509, . Annu. Rev. Biochem. 67 (1998), 509–544. (1998) DOI10.1146/annurev.biochem.67.1.509
  47. Verkhusha, V. V., 10.1016/j.chembiol.2004.04.007, . Chem. Biol. 11 (2004), 845–854. (2004) DOI10.1016/j.chembiol.2004.04.007
  48. Wallrabe, H., Periasamy, A., 10.1016/j.copbio.2004.12.002, . Curr. Opin. Biotechnol. 16 (2005), 19–27. (2005) DOI10.1016/j.copbio.2004.12.002
  49. Wan, H. Y., 10.1007/s10126-001-0085-3, . Mar. Biotechnol. 4 (2002), 146–154. (2002) DOI10.1007/s10126-001-0085-3
  50. Wang, Y. X., Shyy, J. Y. J., Chien, S., 10.1146/annurev.bioeng.010308.161731, . Annu. Rev. Biomed. Eng. 10 (2008), 1–38. (2008) DOI10.1146/annurev.bioeng.010308.161731
  51. Ward, W. W., 10.1111/j.1751-1097.1980.tb03755.x, . Photochem. Photobiol. 31 (1980), 611–615. (1980) DOI10.1111/j.1751-1097.1980.tb03755.x
  52. Warner, K. D., 10.1038/nsmb.2865, . Nat. Struct. Mol. Biol. 21 (2014), 658–663. (2014) DOI10.1038/nsmb.2865
  53. Weissman, T. A., Pan, Y. A., 10.1534/genetics.114.172510, . Genetics 199 (2015), 293–306. (2015) DOI10.1534/genetics.114.172510
  54. Yang, F., Moss, L. G., Phillips, G. N., 10.1038/nbt1096-1246, . Nat. Biotechnol. 14 (1996), 1246–1251. (1996) DOI10.1038/nbt1096-1246
  55. Zimmer, M., Green fluorescent protein: (GFP): Applications, structure, and related photophysical behavior, . Chem. Rev. 102 (2002), 759–781. (2002) 
  56. Zimmer, M., 10.1039/b904023d, . Chem. Soc. Rev. 38 (2009), 2823–2832. (2009) DOI10.1039/b904023d

NotesEmbed ?

top

You must be logged in to post comments.

To embed these notes on your page include the following JavaScript code on your page where you want the notes to appear.

Only the controls for the widget will be shown in your chosen language. Notes will be shown in their authored language.

Tells the widget how many notes to show per page. You can cycle through additional notes using the next and previous controls.

    
                

                
Note: Best practice suggests putting the JavaScript code just before the closing </body> tag.